Científicos del MIT, en colaboración con colegas de España, han descubierto y cartografiado una proteína sensible a la luz que utiliza vitamina B12 para desempeñar funciones clave, incluida la regulación genética.
El resultado, obtenido a partir del estudio de proteínas de la bacteria Thermus thermophilus, comprende al menos dos hallazgos de amplio interés. En primer lugar, amplía nuestro conocimiento sobre el papel biológico de la vitamina B12, que ya se sabía que ayudaba a convertir la grasa en energía y que participaba en la formación del cerebro, pero que ahora se ha identificado como un componente clave de las proteínas fotorreceptoras: las estructuras que permiten a los organismos percibir la luz y responder a ella.
En segundo lugar, la investigación describe un nuevo modo de regulación genética, en el que las proteínas sensibles a la luz desempeñan un papel clave. Al hacerlo, observan los científicos, las bacterias han reutilizado estructuras proteicas existentes que emplean vitamina B12 y las han puesto a trabajar de nuevas maneras.
«La naturaleza tomó prestada no solo la vitamina, sino en realidad toda la unidad enzimática, la modificó… y la convirtió en un sensor de luz», afirma Catherine Drennan, profesora de química y biología del MIT.
Los hallazgos se detallan esta semana en la revista Nature. El artículo describe los fotorreceptores en tres estados diferentes: en la oscuridad, unidos al ADN y después de exponerse a la luz.
«Es maravilloso que hayamos podido obtener toda la serie de estructuras para entender cómo funciona en cada etapa», afirma Drennan.
El artículo tiene nueve coautores, entre ellos Drennan; los estudiantes de posgrado del MIT Percival Yang-Ting Chen, Marco Jost y Gyunghoon Kang; Jesus Fernandez-Zapata y S. Padmanabhan, del Instituto de Química Física Rocasolano, en Madrid; y Monserrat Elias-Arnanz, Juan Manuel Ortiz-Guerreo y Maria Carmen Polanco, de la Universidad de Murcia, en Murcia, España.
Los investigadores utilizaron una combinación de técnicas de cristalografía de rayos X y análisis in vitro para estudiar las bacterias. Drennan, que estudia enzimas que utilizan vitamina B12 desde que era estudiante de posgrado, destaca que todos los coautores llevaron a cabo elementos clave de la investigación.
Jost realizó la cristalografía para determinar las formas de las estructuras, mientras que los investigadores españoles, señala Drennan, «hicieron todos los experimentos de control para demostrar que realmente estábamos enfocando esto correctamente», entre otras cosas.
Al estudiar las estructuras de las proteínas fotorreceptoras en sus tres estados, los científicos lograron comprender mejor las estructuras y sus funciones de lo que habrían podido al observar las proteínas en un solo estado.
Los microbios, como muchos otros organismos, se benefician de saber si están a la luz o en la oscuridad. En la oscuridad, los fotorreceptores se unen al ADN e impiden la actividad relacionada con los genes de Thermus thermophilus. Cuando la luz incide en los microbios, las estructuras fotorreceptoras se escinden y «se desmoronan», como dice Drennan, y las bacterias empiezan a producir carotenoides, que protegen a los organismos de los efectos negativos de la luz solar, como el daño al ADN.
La investigación también demuestra que la forma exacta en que los fotorreceptores se unen al ADN es novedosa. Las estructuras contienen tetrámeros, es decir, cuatro subunidades de la proteína, de las cuales exactamente tres están unidas al material genético; algo que, según Drennan, la sorprendió.
«Esa es la mejor parte de la ciencia», afirma Drennan. «Ves algo novedoso, luego piensas que en realidad no será tan novedoso, pero haces los experimentos [y sí lo es]».
Otros científicos afirman que los hallazgos son importantes. «Es un avance muy emocionante», dice Rowena Matthews, profesora emérita de química biológica de la Universidad de Michigan, que ha leído el artículo. Sobre el nuevo uso descubierto de la vitamina B12 y de uno de sus derivados, la adenosilcobalamina, Matthews añade: «Se sabía muy poco sobre su versatilidad».
Drennan añade que, a largo plazo, el hallazgo podría tener aplicaciones prácticas, como diseñar un control de la transcripción del ADN dirigido por la luz o desarrollar interacciones controladas entre proteínas.
«Me interesaría mucho… pensar si esto podría tener aplicaciones prácticas», afirma Drennan.
Este artículo se publica en colaboración con MIT News. La publicación no implica que el Foro Económico Mundial respalde estas opiniones.
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Autor: Peter Dizikes escribe para MIT News.
Imagen: Vista de una enorme bombilla incandescente como parte de la instalación Incandescence, de la artista Severine Fontaine, durante el ensayo del Festival de las Luces en el centro de Lyon, entrada ya la noche. REUTERS/Robert Pratta
